Em uma aula prática de bioquímica, para medir a atividade catalítica…

Em uma aula prática de bioquímica, para medir a atividade catalítica da enzima catalase, foram realizados seis ensaios independentes, nas mesmas condições, variando-se apenas a temperatura. A catalase decompõe o peróxido de hidrogênio (H 2 O 2 ), produzindo água e oxigênio. Os resultados dos ensaios estão apresentados no quadro.

Os diferentes resultados dos ensaios justificam-se pelo(a)

GABARITO: E

A questão aborda a atividade catalítica da enzima catalase em diferentes temperaturas. De acordo com o quadro fornecido, a atividade enzimática (medida pela taxa de decomposição do peróxido de hidrogênio) atinge um valor máximo no ensaio 2, a $15^\circ\text{C}$, apresentando um valor de $10{,}5 \cdot 10^{-12} \text{ mol/min}$. A partir desse ponto, conforme a temperatura continua a subir (de $20^\circ\text{C}$ até $35^\circ\text{C}$), a velocidade da reação cai progressivamente até chegar a $3{,}1 \cdot 10^{-12} \text{ mol/min}$.

Esse comportamento é característico da desnaturação enzimática. As enzimas são proteínas que dependem de uma conformação tridimensional específica para realizar sua função catalítica. O aumento da temperatura além do ponto ótimo fornece energia térmica suficiente para romper interações fracas (como pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas) que mantêm a estrutura terciária da proteína. Uma vez que a estrutura tridimensional é alterada, o sítio ativo da enzima é desfeito ou modificado, impedindo o acoplamento do substrato ($H_2O_2$) e reduzindo a atividade biológica.

• Incorreta. O aluno ignora a informação do enunciado de que foi variada apenas a temperatura ($\Delta T \neq 0$), enquanto o $\text{pH}$ foi mantido constante nas mesmas condições dos seis ensaios.
• Incorreta. O aluno confunde o efeito da temperatura na estabilidade da enzima com a energia de ativação da reação química. Por exemplo, o aluno pode supor que se a taxa cai de $10{,}5$ para $3{,}1$, a energia de ativação deve ter aumentado por um fator de $10{,}5 / 3{,}1 \approx 3{,}38$, quando na verdade a energia de ativação é uma característica do caminho reacional e a enzima apenas a reduz; a queda na taxa ocorre porque há menos enzimas funcionais disponíveis.
• Incorreta. O aluno contraria o conceito fundamental de catalisadores. Ele calcula que, se a reação parasse, a concentração final de enzima seria $0$, em vez de perceber que a massa de enzima permanece constante ao final do processo ($m_{\text{inicial}} = m_{\text{final}}$).
• Incorreta. O aluno aplica erroneamente a lei de ação das massas para ensaios independentes. Ele assume que a queda de $10{,}5$ para $5{,}0$ no ensaio 4 ocorre porque o substrato acabou, ignorando que cada ensaio começa com a mesma concentração inicial de $H_2O_2$ e o que varia é apenas a temperatura de cada experimento isolado.
• Correta. O calor em excesso rompe as ligações que sustentam o enovelamento da catalase, modificando sua estrutura tridimensional (desnaturação) e reduzindo drasticamente a velocidade de decomposição do peróxido de hidrogênio observada nos dados.